# Aminorūgštis

### Straipsnis iš Vikipedijos, laisvosios enciklopedijos.

Bendra aminorūgšties struktūra

Aminorūgštys – grupė organinių junginių, gyvuosiuose organizmuose naudojamų baltymams bei kai kurioms biologiškai aktyvioms medžiagoms sintetinti. Dauguma aminorūgščių yra silpnos organinės rūgštys, visos jos turi mažiausiai po vieną amino grupę (-NH2) bei karboksilo grupę (-COOH).

Gyvojoje gamtoje rasta daugiau nei 300 skirtingų aminorūgščių, žmogaus organizme jų randama apie 60, tačiau pagrindinių, baltymus sudarančių, aminorūgščių yra tik 20 – jos vadinamos „stebuklingosiomis“ aminorūgštimis. Yra sutinkami keli „stebuklingųjų“ aminorūgščių darinai – 5-hidroksilizinas, 4-hidroksiprolinas ir 3-hidroksiprolinas. Jos dažniausiai randamos baltyme kolagene.

Likusios (ne „stebuklingosios“) aminorūgštys į baltymų sudėtį neįeina, tačiau jos randamos ląstelėje [[laisvos arba įeina į kitų nebaltyminių medžiagų struktūrą. Pvz., γ-aminosviesto rūgštis (GABA) yra itin svarbus neuromediatorius, sukeliantis neuroninius jaudinimo procesus centrinėje nervų sistemoje (CNS). Citrulinas ir ornitinas yra tarpiniai produktai, sintetinant karbamidą. β-Alaninas įeina į karnozino, anserino bei pantoteno rūgšties sudėtį.

Karnozinas ir anserinas yra raumenų optimaliai funkcijai reikalingi dipeptidai, o pantoteno rūgštis (vitaminas B3) įeina yra itin plačiai paplitusio ir daugelyje svarbių biocheminių procesų dalyvaujančio kofermento A (CoA) sudėtį. Selenocisteinas randamas fermente glutationo peroksidazėje, kuris dalyvauja nukenksminant reaktyvias deguonies formas.

Be gamtinių aminorūgščių yra daugybė sintetinių, cheminėse laboratorijose pagaminamų, aminorūgščių. Kai kurios jų taikomos praktiniams (pvz., pramoniniams) tikslams, kitos naudojamos organinėje sintezėje ar sudėtingų organinių reakcijų molekulinių mechanizmų tyrimuose.

## [taisyti] Aminorūgščių klasifikacija

Aminorūgštys klasifikuojamos pagal struktūrines, elektrochemines bei fiziologines savybes.

### [taisyti] Struktūrinė aminorūgščių klasifikacija

Ji paremta:

- Šoninio radikalo struktūra. Pagal šoninį radikalą aminorūgštys skirstomos į :
  - Alifatines. Jų molekulės struktūra (pagrindinė anglies atomų grandinė) yra atvira. Tai glicinas, alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, cisteinas, metioninas, serinas, treoninas, asparto rūgštis, asparaginas, glutamo rūgštis, glutaminas, lizinas, hidroksilizinas, argininas, aminocitrinų rūgštis;
  - Ciklines. Jų molekulės struktūra (pagrindinė anglies atomų grandinė) yra uždara. Ciklinės amino rūgštys dar skirstomos į:
    - Aliciklines. Gamtoje jos nesutinkamos;
    - Aromatines. Tai fenilalaninas, tirozinas;
    - Heterociklines. Tai triptofanas, histidinas, prolinas, hiroksiprolinas.
  - Alifatinės, aliciklinės ir heterociklinės aminorūgštys gali būti:
    - Sočiosios. Jose nėra dvigubųjų ir/ar trigubųjų ryšių;
    - Nesočiosios. Jose yra dvigubųjų ir/ar trigubųjų ryšių. Jei nesočiųjų ryšių yra daugiau nei vienas, tokios aminorūgštys vadinamos polinesočiosiomis aminorūgštimis. Gamtoje nesočiųjų aminorūgščių praktiškai nesutinkama.

- Įvairių funkcinių grupių buvimu šoniniame radikale. Pagal tai aminorūgštys skirstomos į:
  - Merkaptoaminorūgštis. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias merkaptogrupes (-SH). Pvz., cisteinas, metioninas;
  - Hidroksiaminorūgštis. Jos šoniniame radikale turi hidroksilo grupę (-OH). Pvz., serinas, treoninas, hidroksilizinas;
  - Halogenaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelis halogeno (-F, -Cl, -Br, -I) atomus. Jos gamtoje nesutinkamos;
  - Nitroaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias nitrogrupes (-NO2). Gamtoje nesutinkamos;
  - Cianaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias nitrilo grupes (-CN). Gamtoje nesutinkamos;
  - Sulfonaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias sulfogrupes (-SO3H);
  - Formilaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias aldehido grupes (-COH);
  - Oksoaminorūgštys. Jos šoniniame radikale turi vieną ar kelias ketogrupes (-CO).

### [taisyti] Elektrocheminė aminorūgščių klasifikacija

Ji paremta šoninio radikalo rūgštinėmis – bazinėmis savybėmis, pagal kurias visos aminorūgštys skirstomos į :

- rūgščiąsias. Šių aminorūgščių molekulių šoniniame radikale yra randamos papildomos karboksigrupės (COOH), kurios ir nulemia rūgštines savybes. Tai asparto, glutamo ir aminocitrinų aminorūgštys. Silpnomis rūgštinėmis savybėmis pasižymi ir merkaptoaminorūgštis cisteinas (šoninėje grandinėje turi -SH grupę) ir aromatinė hidroksiaminorūgštis tirozinas (šoninėje grandinėje, benzeno žiede, turi -OH grupę);

- bazines. Šių aminorūgščių molekulių šoniniame radikale randamos guanidino, imidazolo ar papildomos aminogrupės, kurios ir suteikia šoniniam radikalui bazines savybes. Tai lizinas (turi papildomą aminogrupę), argininas (turi guanidino liekaną) ir histidinas (turi imidazolo žiedą);

- neutraliąsias. Tai visos likusios „stebuklingosios“ aminorūgštys, kurių šoniniam radikalui nebūdingos nei rūgštinės, nei bazinės savybės. Tai glicinas, alaninas, leucinas, izoleucinas, serinas, treoninas, metioninas, prolinas, hidroksiprolinas, hidroksilizinas ir histidinas.

Rūgščiosios ir bazinės aminorūgštys yra polinės, o neutraliosios aminorūgštys – nepolinės.

### [taisyti] Fiziologinė aminorūgščių klasifikacija

Ši aminorūgščių klasifikacija nėra universali visiems gyviesiems organizmams ir priklauso nuo rūšies.

Žmogaus fiziologiniu požiuriu aminorūgštys skirstomos į tris grupes:

- nepakeičiamąsias. Šios aminorūgštys turi būti gaunamos su maistu, nes jos žmogaus organizme nesintetinamos arba sintetinami nepakankami jų kiekiai. Tai metioninas, valinas, treoninas, lizinas, triptofanas, fenilalaninas, leucinas, izoleucinas;

- dalinai nepakeičiamąsias. Šios aminorūgštys tampa nepakeičiamosiomis tik intensyvios baltymų biosintezės periodu, pvz., augant organizmui, sveikstant po ligų;

- pakeičiamąsias. Joms priklauso visos likusios „stebuklingosios“ aminorūgštys, kurių negaunant su maistu, organizmas kurį laiką sugeba pats jas sintetinti.

## [taisyti] Aminorūgščių stereochemija

Baltymai yra sudaryti iš alfa-aminorūgščių (išskyrus gliciną), kurios turi chiralinį centrą, kuris gali būti D arba L konfigūracijos. Baltymuose yra randamos tik L-aminorūgštys. D-aminorūgštys gamtoje randamos kai kuriuose antibiotikuose, taip pat bakterijų sieneles sudarančiame peptidoglikane.

## [taisyti] Aminorūgščių fizikinės savybės

Aromatinės amino rūgštys sugeria ultravioletinius spindulius. Triptofano ir tirozino absorbcijos maksimumas yra 280 nm, fenilalanino – 260 nm. Šia aminorūgščių savybe naudojamasi baltymų koncentracijai nustatyti, matuojant sugertį UV spektro dalyje (280 nm).

## [taisyti] Aminorūgščių cheminės savybės

## [taisyti] Nuorodos

- Praškevičius A, Ivanovienė L, Stasiūnienė N, Burneckienė J, Rodovičius H, Lukoševičius L, Kondratas D. Biochemija.- Kaunas: KMU leidykla, 2003. (knyga);

- Laurinavičius V. Organinė ir bioorganinė chemija.- Vilnius: Žiburio leidykla, 2002. (knyga);

- Grinienė E. Biochemija.- Kaunas: Technologija, 1998. (knyga).

Amino rūgšys
Alaninas | Argininas | Asparaginas | Asparto rūgštis | Cisteinas Fenilalaninas | Glicinas | Glutaminas | Glutamo rūgštis | Histidinas | Izoleucinas | Leucinas | Lizinas | Metioninas Prolinas | Serinas | Tirozinas | Treoninas | Triptofanas | Valinas
Baltymas | Polipeptidas | Genetinis kodas

Rodomas puslapis "http://lt.wikipedia.org../../../a/m/i/Aminor%C5%ABg%C5%A1tis.html"

Kategorijos: Amino rūgštys | Mityba

##### Views

- Straipsnis
- Aptarimas
- Dabartinė versija

##### Paieška

##### Kitomis kalbomis

- العربية
- Български
- বাংলা
- Bosanski
- Català
- Česky
- Dansk
- Deutsch
- Ελληνικά
- English
- Esperanto
- Español
- Eesti
- Euskara
- فارسی
- Suomi
- Français
- Galego
- עברית
- Magyar
- Bahasa Indonesia
- Ido
- Italiano
- 日本語
- 한국어
- Kurdî / كوردي
- Latina
- Lëtzebuergesch
- Latviešu
- Македонски
- Nederlands
- ‪Norsk (nynorsk)‬
- ‪Norsk (bokmål)‬
- Polski
- Português
- Română
- Русский
- Srpskohrvatski / Српскохрватски
- Simple English
- Slovenčina
- Slovenščina
- Српски / Srpski
- Basa Sunda
- Svenska
- ไทย
- Türkçe
- Українська
- Tiếng Việt
- 中文