# أنزيم نباتي

### من ويكيبيديا، الموسوعة الحرة

الأنزيم هو عامل مساعد عضوى حيوي يتكون كليا او جزئيا من بروتين لذلك له وزن جزئيئ كبير شديد الحساسية لدرجات الحرارة المرتفعة ويختص كل انزيم بتنشيط تفاعل معين او أكثر دون ان يتاثر بذلك التفاعل .

## [تحرير] تركيبها الدري:

فشل الباحثون الاوائل في عزل الإنزيمات حتى أمكن من عزل إنزيم اليوربيز وأثبت أنها عبارة عن بروتين وقد أثبت دراستها أنها بروتينات بالرغم من أن كثيراً منها يحتوى على مجموعات غير بروتينبة مرتبطة بجزئيات البروتين فقد يحتوي الانزيم بالإضافه إلى الشق البروتيني على شق غير بروتيني فقد يحتوي على معدن و يعرف المعدن في هذه الحاله بالمنشط او قد يحتوي في الشق الاخر على مواد غير عضويه.

وبروتينات الإنزيمات ذات وزن جزئيى كبير فإنزيم البيرواكسيديز الذى يعتبر من أصغر الإنزيمات وزته الجزئيى حوالى 40000 بينما إنزيم الكاتاليز وزنه الجزيئي يبلغ 248000 وإنزيم اليورييز وزنه الجزيئي 4830000 . تشترك الإنزيمات البروتينات الأخرى في تأثرها بالحرارة المرتفعة فإذا ما ارتفعت درجة الحرارة للغليان ولو لفترة وجيزة تخثر البروتين ورسب وبذلك يفقد الإنزيم نشاطه . وهناك مواد تؤثر ايضا في البروتينات والإنزيمات تأثيرا مشابها لتأثير الحرارة المرتفعة ومن هذه المواد أيونات المعادن مثل الرصاص والزئبق والفضة وكذلك الأحماض والقواعد والأشعة فوق البنفسجية . تتميز البروتينات وهى المادة الآساسية في تكوين الإنزيمات بانها ذات طبيعة مزدوجة أى انها تتأين إما كحامض أو كقلوى ويتوقف ذلك على درجة تركيز أيون الإيدروجين في الوسط الخارجى ، وعتد درجة تركيز خاصة لأيون الإيدروجين يحتوى جزئ البروتين على عدد متساوى من كل من الشقين الحامضى والقلوى ، ولذلك يكوت الإيون متعادلا من حيث الشحنات الكهربائية ، وتعرف هذه الدرجة بنقطة التعادل وهى نقطة مميزة لكل نوع من أنواع البروتينات ، ترجع أهمية تلك الظاهرة بالنسبة للأنزيمات إلى أن حيوية كل إنزيم تتوقف على طبيعة تأين جزئ البروتين المكون له ، وبعبارة أخرى تتوقف حيوية الإنزيم على درجة تركيز أيون الإيدروجين في وسط التفاعل ولذلك فقد وجد لكل إنزيم درجة مثلى لأيون الإيدروجين pH يبلغ تأثيره عندها حده الاقصى .

## [تحرير] التركيب الكيماوى للإنزيمات

إن التقدم في دراسة في خواص الإنزيمات قد مكن الباحثين من تقسيم الإنزيمات من حيث تكوينها ، إلى القسمين الآتين : 1 – الإنزيمات التى تتكون من البروتينات البسيطة : وتشمل عدد من الإنزيمات المحللة مثل إنزيم البورييز وإنزيم الأميليز وهذه الإنزيمات تتكون كليا من أحماض أمينية . 2 – الإنزيمات التى تتكون من شقين: أحمدهما بروتينى والآخر غير بروتينى يتكون من ذرة معدنية أو جزئ عضوى ، ويعرف هذا الشق باسم المجموعة الغير بروتينية ، ولاشك أن المجموعات الغير بروتينة هى جزء من المركز الفعال لجزئ الإنزيم ، وقد دلت الابحاث على أنه يمكن فصل المجموعة الغير بيروتينية عن الشق البروتينى في بعض الإنزيمات في حين لا يمكن حدوث ذلك في البعض الآخر نظراً لأرتباط الشقين . من الملاحظ أن عزل إنزيم ما ، بإستعمال طريقة الفصل الغشائى للذائبات ، غالبا ما يؤدى إلى تغير حدث في طبيعة الإنزيم ، ولكن يرجع إلى إزالة بعض المواد القابلة للفصل الغشائى والتى تعرف في هذه الحالة باسم قرين الإنزيم او الممرفق الإنزيمى Co-enzyme وكذلك العامل المعاون Co-factor وهذه المواد لازمة لنشاط الإنزيم ويسمى الشق البروتينى بأصل الإنزيم أى ان الإنزيم في هذه الحالة يتكون من أصل الإنزيم + قرين الإنزيم او العامل المعاون . وقرين الإنزيم أو العامل المعاون عادة لا يتاثر بالحرارة بعكس أصل الإنزيم كما أنه يعتبر جزء متمم للانزيم الخاص به .

أشارت الدراسات الأنزيمية إلى أنة يلزم لكى يقوم الأنزيم بعملة على آى مادة تفاعل Substrate من الناحية الكيميائية وجود التالى : أ‌- لابد من وجود مواقع مقابلة من الأنزيم والمادة المتفاعلة ولا يقل عادة عن ثلاثة مواقع ب‌- نشاط الثلاثة مواقع للأنزيم تكون مختلفة أو غير متناظرة ج – يجب أن تحتوى المادة على مجموعتين مماثلة للنزيم مع مجموعتين آخرتين غير متماثلة وتكون المجموعات الأربعة متصلة بذرة كربون

## [تحرير] طبيعة عمل الإنزيم

- قد كان يعتقد أن الإنزيم لا يتحد مطلقاً من مادة التفاعل Substrate وإنما يهئ وسطاً صالحاً لحدوث التفاعل إذ أن جزيئات مادة أو مواد التفاعل تتجمع تجمعا سطحياً حول دقائق الإنزيم الغروية حيث تتلامس هذه الجزيئات ويتم التفاعل بينها ثم تنتشر المنتجات النهائية وتحل محلها جزيئات جديدة تتفاعل وهكذا .
- وهناك رأى آخر يقول ان التفاعل الإنزيمى يحدث نتيجة لإتحاد المادة إتحادا فعليا بالإنزيم مكوناً مركباً ما وهذا الاتحاد مؤقت إذ ينحل هذا المركب سريعا بعد احداث تغيير في مادة التفاعل إلى الإنزيم الاصلى ونواتج التفاعل ثم يتحد الإنزيم من جديد بكمية أخرى من مادة التفاعل
- إن جزيئات مادة التفاعل ( أ ) في محلول ما تحتوى على كمية من الطاقة لذلك فهى دائمة الحركة والتصادم بعضها ببعض ، فإذا ما إكتسبت تلك الجزيئات كمية طاقة كافية لبدء التفاعل مع جزئ مادة ثانية ( ب ) فأن نتيجة لتصادمها فإنها تصبح قادرة على التفاعل والتحول إلى المادة جديدة ( أب أو ج ) . لذلك تعرف كمية الطاقة التى يجب لجزيئات المادة أن تكتسبها حتى تتفاعل بطاقة التنشيط Energy of activation وبتتبع تأثير الإنزيم في مثل هذه التفاعلات فقد وجد أن الإنزيم يسبب نقص كمية طاقة التنشيط اللازمة لاتمام التفاعل لجزئ المادة أ لتتحول إلى المادة ج ، وينتج عن ذلك أن عدداً أكبر من جزيئات المادة سوف يصل لمستوى طاقة التنشيط اللازمة في وحدة الزمن وبذلك تزيد سرعة التفاعل ، وقد قدرت طاقة التنشيط اللازمة للتحليل الحامضى لجزئ السكروز على 525 م بمقدار 25560 كالورى ، بينما طاقة التنشيط اللازمة لتحليل جزئ السكروز في وجود إنزيم السكريز على درجة 525 م تساوى 8700 سعراً .

- لذلك فمن المعتقد أن الإنزيم يقلل من طاقة التنشيط اللازمة لجزئ المادة المتفاعلة اى توصيل طاقة المادة إلى طاقة التنشيط لكى تتفاعل وذلك عن طريق اتحاده معها فيكون معقد انزيمى ذو طاقة تنشيط أقل آى أن الأنزيم يخفض طاقة التنشيط اللازمة لأتمام التفاعل

## [تحرير] تخصص الإنزيمات

- إن التخصص من أهم مميزات الإنزيمات ويقصد بالتخصص أن لكل إنزيم مادة معينة أو مجموعة مواد متشابهة كيماوياً يستطيع أن يوثر فيها دون غيرها ولتخصص الإنزيمات درجات متفاوتة .
- فهناك إنزيمات تتخصص في التاثير على المواد ذات التشابه الفراغى ويعرف هذا التخصص بإسم تخصص التشابع الفراعى Stereo-chemical Specificity فالمعروف أن معظم المواد الكيماوية التى تتكون أثتاء عمليات الهدم والبناء داخل الخلايا الحية ذات التشابه فراغى أى أن منها المركبات اليمينية والمركبات اليسارية ولقد بلغت معظم الإنزيمات درجة كبيرة في تخصصها بحيث أنها تؤثر فقط في المركب اليمنى مثلا دون شبيه اليسارى . ومثال ذلك إنزيم Lactic dehydrogenase الذى يؤثر فقط في حامض اللكتيك اليسارى ويعطى حامض البيروفيك ويمكن لهذا الإنزيم أن يؤثر في حامض اللكتيك اليمتى .
- ويمكن تمييز أتواع أخرى من الإنزيمات تختلف درجة التخصص فيها طبقاً للتركيب الكيماوى للمواد المتفاعلة . فهناك الإنزيمات ذات التخصص المنخفض Low Specificity وتتخصص هذه الإنزيمات طبقاً لنوع الرابطة التى تربط شقى جزئ المادة المتفاعلة . فمثلا يجب أن يكون هذه الرابطة رابطة استرا في حالة اللبيز Lipase ورابطة بيتيد في حالة بيتيديز Peptidase ورابطة جلبكوسيد في حالة جليكوسيديز Glucosidase
- وهنالك نوع أخر من الإنزيمات يكون فيها التخصص تخصص مجموعة Group Specificity وهو واسع الانتشار في الإنزيمات التى تؤثر في المواد الكربوايرانية .
- وهناك تخصص للإنزيمات يعرف بالتخصص المطلق Absolute Specificity ومثال بأن يقوم الأنزيم بالتفاعل مع تركيب معين كأن يقوم انزيم الكينيز Kinase بأدخال مجموعة الفوسفات على الالدوزات في وجود ATP فأذا قام الانزيم بذلك التفاعل على الجلوكوز فقط دون غيرة من السكريدات سمى ان تخصص الانزيم مطلق وسمى بأسمه Glucokinase وكما في إنزيم المالتيز فهو لا يؤثر إلا في سكر المالتوز فقط ، ولا يؤثر في المركبات الاخرى التى تحتوى على رابطة الالفاجليكوسيدات ، اما اذا كان للأنزيم تأثير على محموعة الالدوزات جميعها بأن ينقل لها مجموعة الفوسفات من ATP او يحلل الرابطة الجلوكوزيدية فأن ذلك النزيم يكون متخصص تخصص نسبى Relative Specificity .

تم الاسترجاع من "http://ar.wikipedia.org../../../%D8%A3/%D9%86/%D8%B2/%D8%A3%D9%86%D8%B2%D9%8A%D9%85_%D9%86%D8%A8%D8%A7%D8%AA%D9%8A.html"

تصنيف الصفحة: علم النبات

##### Views

- مقالة
- نقاش
- النسخة الحالية

##### الموسوعة

- الصفحة الرئيسية
- الأحداث الجارية
- أحدث التغييرات الأساسية

##### تصفح

- المواضيع
- أبجدي
- بوابات

##### المشاركة والمساعدة

- اتصل بنا
- بوابة المجتمع
- مساعدة
- الميدان
- التبرعات

##### ابحث