Обговорення користувача:Юлик

Матеріал з Вікіпедії — вільної енциклопедії.

Передмова

Вивчення курсу “Біологічна хімія” дає можливість студентам поглибити і закріпити теоретичні знання, одержані при вивченні органічної хімії, сформувати поняття про хімічну природу основних речовин, які входять до складу живих організмів, а також ознайомитися з хімічними перетвореннями білків, вуглеводів, ліпідів, мінеральних речовин у процесі життєдіяльності живого організму, із роллю вітамінів, ферментів, гормонів у цих процесах. Крім того, студенти одержують комплекс знань про різноманітні біохімічні перетворення, їх взаємозв’язок, цілісність органічного світу.

Організація та проведення модульного контролю

• Модульний контроль проводиться за навчальним матеріалом, віднесеним до відповідних модулів. Модульний контроль проводиться у письмовій формі. Письмова форма модульного контролю проводиться шляхом виконання контрольних завдань для перевірки фактичного матеріалу відповідних модулів та розв’язування задач. Для проведення модульного контролю лектор готує варіанти контрольних завдань. Завдання модульного контролю повинні бути однаковими або рівноважкими. Структура завдання, система та критерії оцінювання результатів їх виконання встановлюються лектором.
• Критерії оцінювання результатів виконання контрольних завдань доводяться до відома студентів перед проведенням модульного контролю.
• Модульний контроль проводиться для студентів групи за розкладом. Тривалість письмової компоненти становить від однієї астрономічної до двох академічних годин.
• Студент вважається таким, що склав модульний контроль, якщо він з’явився на контрольний захід та отримав контрольне завдання. Контрольні завдання видаються кожному студентові.
• Виконання контрольних завдань здійснюється кожним студентом індивідуально, в час і місці, відведених для проведення контрольного заходу.
• Студент може звернутися до викладача за роз’ясненням змісту завдання. При виконанні контрольного завдання студент може користуватися лише тим допоміжним матеріалом або засобами, які дозволені викладачем. Під час контрольної роботи студентам забороняється в будь-якій формі обмінюватися інформацією з іншими студентами або використовувати матеріали чи засоби, крім дозволених. Викладач зобов’язаний контролювати самостійність виконання студентом свого завдання та дотримання встановленого порядку проведення контрольного заходу.
• При виявленні викладачем порушення студентом встановленого порядку проведення модульного контролю, викладач усуває цього студента від проведення контролю, не перевіряє його письмову відповідь, робить на ній відповідний запис та оцінює контроль нулем балів.
• Контрольне завдання студента, який не з’явився на контрольний захід, оцінюється нулем балів.
• Студент, який набрав менше 50% балів за виконану контрольну роботу, має право написати її повторно (інший варіант), але при цьому сума балів за написану модульну контрольну роботу зменшується на встановлену викладачем кількість балів.
• Якщо студент не з’явився на перше написання контрольної роботи з поважної причини і має підтверджуючий документ, то штрафні бали не знімаються. • При складанні модульного контролю студент має право на складання семестрового екзамену з цього предмету лише перед комісією. • Студент отримує варіант контрольно-екзаменаційної роботи (КЕР), що містить 3 завдання, кожне з яких оцінюється у 3 бали. Максимально за одну КЕР студент може отримати – 9 балів. • За умови виконання студентом усіх видів обов’язкових робіт сумарна модульна оцінка переводиться у державну семестрову оцінку відповідно до такої рекомендованої шкали переведення:

Загальна кількість балів Відсотки Перерахунок на бали Оцінка 54 бали > 85% балів більше 46 “відмінно” > 65 – 85% балів 35 – 46 “добре” > 50 – 65% балів 27 – 35 “задовільно” < 50% балів до 27 “незадовільно”


Контрольна робота № 1. Білки. Амінокислоти. 1. Напишіть структурну формулу адренокортикотропного гормону (фрагменту), що має наступний склад: ...-вал-тир-про-аспн-глі-ала-глу-... . Наведіть приклад рівняння реакції за допомогою якого можна показати наявність в складі цього пептиду амінокислоти тирозину. 2. Опишіть методи визначення молекулярної маси білків. Наведіть приклади. 3. Покажіть характер хімічних зв’язків, що приймають участь в утворенні третинної структури білкової молекули. Наведіть приклади, які показують залежність форми білкової молекули від третинної структури. 4. Напишіть структурну формулу пептиду, що має наступний амінокислотний склад: глі-три-цис-лей-ала-глі-.... Дайте назву цьому пептиду та наведіть приклад рівняння реакції визначення С-кінцевої амінокислоти в цьому пептиді. 5. Поясніть суть екстракційних методів виділення білків. Наведіть приклади. 6. Визначте амінокислотний склад глутатіону. Дайте хімічну назву, напишіть рівняння реакції гідролізу його і вкажіть способи визначення амінокислот в гідролізаті. 7. Дайте характеристику фізичним методам дослідження хімічної будови білків. Наведіть приклади. 8. Приведіть дані про природу різних хімічних зв’язків, які приймають участь в утворенні всіх структур білкової молекули. Наведіть приклади. 9. Напишіть хімічну формулу пептиду, що має наступний склад: -сер-лей-вал-гіс-про-. Наведіть приклад рівняння реакції визначення N-кінцевої амінокислоти в цьому пептиді методом Едмана. 10. Напишіть структурну формулу фрагменту граміцидину С, що має наступний амінокислотний склад: ...-лей-фен-про-вал-фен-лей-... . Наведіть приклад рівняння реакції за допомогою якої можна показати наявність в складі цього пептиду амінокислоти проліну. 11. Перерахуйте основні методи фракціонування білків. Який критерій вважається абсолютним при оцінці гомогенності білкових фракцій. Відповідь поясніть. 12. Перерахуйте основні параметри a-спіралі білків. Які фактори впливають на спіралізацію молекули? 13. Перерахуйте основні параметри b-структури білків. ЇЇ поширення в деяких видах білків. Наведіть конкретні приклади. 14. Що являє собою первинна структура білків? Наведіть приклади залежності біологічної активності білків від їх первинної структури. 15. Охарактеризуйте хімічні методи розділення білків. Наведіть приклади. 16. Напишіть структурну формулу пептиду, що має наступний амінокислотний склад: …-асп-арг-про-тир-ілей-гіс-вал-... . Наведіть приклад рівняння реакції визначення N-кінцевої амінокислоти в цьому пептиді методом ДНС. 17. Екстракція білків солями важких металів. Специфіка цього методу. Наведіть конкретні приклади. 18. Визначте амінокислотний склад офтальмової кислоти. Дайте хімічну назву пептиду, напишіть рівняння реакції його гідролізу та вкажіть способи визначення амінокислот у гідролізаті. 19. Напишіть повні структурні формули наступних пептидів: а) -мет-глу-; б) -глу-асп-фен-; в) -фен-арг-три-ілей-. Вкажіть, який з пептидів є лужним, кислотним, нейтральним. 20. Дайте характеристику методам фракціонування білків. 21. Тетрапептид містить в своєму складі: ала, ліз, про, вал. У результаті реакції цього пептиду з динітрофторбензолом і послідуючим гідролізом ДНФ-пептиду 6N розчином соляної кислоти був одержаний ДНФ-аланін. Гідроліз тетрапептиду трипсином дає дві сполуки, одна з яких зафарбовується нінгідрином у синьо-фіолетовий колір, а друга в жовтий. Яка первинна структура пептиду? 22. Напишіть хімічну формулу пептиду g-глутаміл-a-амінобутирилгліцину. Назвіть його за тривіальною номенклатурою і вкажіть які функції він виконує в організмі. 23. Пентапептид, який утворюється під час обробки білка трипсином, містить: арг, асп, лей, сер, три. Для визначення амінокислотної послідовності провели три послідовні розщеплення по Едману. Одержані після кожного розщеплення пептиди мали наступний склад: 1) арг-асп-лей-сер; 2) арг-асп-сер; 3) арг-сер. Вкажіть первинну структуру пентапептиду. 24. Назвіть способи очищення білкових препаратів від низькомолекулярних домішок. Дайте їм характеристику. 25. Напишіть структурні формули пептидів: глутатіону, карнозину, офтальмової кислоти. Вкажіть їх функції в організмі. 26. Поясніть суть автоматичного методу дослідження амінокислотного складу білків. 27. Дайте характеристику четвертинній структурі гемоглобіну та вірусу тютюнової мозаїки. Завдяки якому механізму забезпечується залежність активності ферментів від четвертинної структури. Наведіть конкретні приклади. 28. Чи можливе повне розділення суміші амінокислот, що складається з аланіну, глутамінової кислоти, аргініну методом електрофорезу при рН=2,0? Чому? 29. Напишіть структурні формули пептидів, які можна утворити з таких амінокислот: вал, тир, про. Дайте назву утвореним пептидам. 30. Напишіть структурну формулу окситоцину, який має склад: -цис-тир-ілей-глутн-аспн-цис-про-лей-глі-. Поясніть роль цього гормону в обміні речовин. Наведіть приклад рівняння реакції визначення N-кінцевої амінокислоти в цьому пептиді методом ДНС. 31. Опишіть хімічні методи дослідження амінокислотного складу білків. Наведіть конкретні приклади. 32. Дайте характеристику електронній і хімічній будові пептидного зв’язку білкової молекули. Складіть схеми перетворень по пептидним зв’язкам. 33. Напишіть структурну формулу вазопресину, який має склад: -цис-тир-фен-глутн-аспн-цис-про-арг-глі-. Поясніть роль цього гормону в обміні речовин. Наведіть приклад рівняння реакції за допомогою якого можна показати наявність в складі цього пептиду амінокислоти тирозину. 34. Поясніть причини стійкості вторинної структури білків. Наведіть приклади білків вторинна структура яких різна. 35. Напишіть структурну формулу пептиду, що має наступний амінокислотний склад: асп-арг-про-тир-ілей-гіс-вал-... . Дайте назву цьому пептиду та наведіть приклад рівняння реакції визначення С-кінцевої амінокислоти в цьому пептиді. 36. Дайте характеристику методам екстракції білків. 37. Способи зв’язку амінокислот в білковій молекулі. Пептиди. Методи синтезу пептидів. 38. Напишіть структурні формули і дайте назви трипептидам, які можна отримати із наступних амінокислот: глі, фен, лей (в молекулу можна брати кожну із амінокислот лише один раз). Наведіть приклад рівняння реакції визначення N-кінцевої амінокислоти в цих пептидах ДНФ-методом. 39. Поясніть суть селективного гідролізу білків. Наведіть приклади. 40. Четвертинна структура білків. Принципи самозбирання четвертинної структури білкових молекул. Наведіть приклади білків, які мають четвертинну структуру. 41. Які методи і апаратура використовується для виділення, очистки, визначення форми і молекулярної маси білків? 42. Охарактеризуйте різного роду внутрішні та міжмолекулярні взаємодії які визначають рівні структури білкової молекули. 43. Напишіть структурну формулу пептиду, який має склад: -фен-вал-аспн-глу-гіс-лей-цис-. Наведіть приклад рівняння реакції визначення N-кінцевої амінокислоти в цьому пептиді методом ДНС. 44. Покажіть характер хімічних зв’язків, які приймають участь в утворенні третинної структури білкової молекули. Наведіть приклади, які б доводили залежність форми білкової молекули від третинної структури. 45. Напишіть структурну формулу метенкефаліну, який має наступний склад: тир-глі-глі-фен-мет. Дайте хімічну назву цьому пептиду та напишіть рівняння реакції за допомогою якого визначають N-кінцеву амінокислоту. 46. Поясніть суть екстракційних методів виділення білків. Наведіть приклади. 47. У чому заключається принцип Полінга і Корі, який покладений в основу побудови моделі a-спіралі? 48. Вкажіть амінокислоти, радикали яких приймають участь в утворенні взаємодій під час формування третинної структури білків. 49. Які взаємодії між радикалами амінокислот можливі: а) глу, тре, гіс, сер, асп, тир; б)асп, арг; в) ілей, лей, фен, ала? 50. Обчисліть довжину (в А°) поліпептидного ланцюга, який містить 105 амінокислотних залишків, якщо: а) весь ланцюг представляє собою a-спіраль; б) ланцюг повністю витягнутий. 51. Назвіть основні функції білків в організмі. 52. Що таке замінні, незамінні та напівзамінні амінокислоти? Наведіть приклади. 53. Використання амінокислот в сільському господарстві, медицині. Приклади. 54. Охарактеризуйте основні методи вивчення первинної структури білків. 55. Назвіть відомі Вам білки, первинна структура яких вивчена. 56. Назвіть основні фізико-хімічні властивості білків. 57. Що таке денатурація та висолювання білків? Чим вони відрізняються один від одного? 58. Дайте характеристику простим білкам. 59. Складні білки. Характеристика простетичних груп складних білків. 60. Розчин білка та розчин амінокислоти при додаванні нінгідрину забарвлюється в синьо-фіолетовий колір. Чому в обох пробірках однаково змінюється забарвлення? Який висновок можна з цього зробити?

Контрольна робота № 2. Ферменти. 61. Приведіть схему дії піридоксальферменту в реакції переамінування аланіну з щавелевооцтовою кислотою. Вкажіть клас і підклас ферменту. 62. Застосування ферментів у медицині та промисловості. Імобілізовані ферменти. 63. До яких класів відносяться ферменти, що каталізують наступні реакції: а) вугільна кислота + ацетил КоА + АТФ + Н2О ® малоніл-КоА + АДФ + Н2О б) 3-фосфогліцеринова кислота ® 2-фосфогліцеринова кислота. Напишіть рівняння реакцій, позначивши названі речовини їх повними формулами. 64. Принципи номенклатури і класифікації ферментів. Перерахуйте основні класи ферментів і дайте їм коротку характеристику. 65. Що таке ізозими і мультиензими? Приклади. 66. Який механізм дії ферментів? Поясніть на прикладі дегідрогеназ за схемою: субстрат – Н2 + НАД ® НАД Н + Н+ + субстрат. Запишіть, приводячи конкретні формули речовин. 67. Охарактеризуйте особливі прийоми, які використовуються для виділення ферментів і поясніть чим це обумовлено. Які риси подібності і відмінності між каталізаторами іншої природи і біологічними каталізаторами. 68. Дайте характеристику хімічній природі ферментів і закономірностям будови їх молекул. 69. Специфічність дії ферментів, її види. Приклади рівнянь реакцій. 70. До яких класів та підкласів відносяться ферменти, що каталізують реакції: а) АТФ + глюкоза ® глюкозо-6-фосфат + АДФ. б) глікоген + Н3РО4 ® глюкозо-1-фосфат + глікоген(n-1) Напишіть рівняння реакцій, позначивши речовини їх повними формулами. 71. Дайте характеристику коферментів-перенощиків груп. 72. До яких класів відносяться ферменти, що каталізують наступні реакції: а) фруктозо-1-фосфат + АТФ ® фруктозо-1,6-дифосфат + АДФ. б) фумарова кислота + вода ® яблучна кислота. Напишіть рівняння реакцій, позначивши речовини їх повними формулами. 73. b-оксибутиратдегідрогеназа (кофермент має НАД) окислює b-D-оксимасляну кислоту в ацетооцтову. Напишіть рівняння цієї реакції, поясність механізм дії ферменту. 74. Покажіть рівнозначність субодиниць лактатдегідрогенази. Визначте клас і підклас фермента. Поясність значення вивчення складу ізозимів для медицини, генетики, селекції. 75. Напишіть рівняння реакції, в яких ліпоєва кислота приймає участь як кофермент. 76. Кінетика ферментативних реакцій. Одиниці активності ферментів. 77. Піруваткарбоксилаза каталізує реакцію: АТФ + піровиноградна кислота + СО2 ® АМФ + ортофосфат + оксалоацетат. Напишіть рівняння реакцій, позначивши речовини їх повними формулами. 78. Що розуміють під конкурентним і неконкурентним гальмуванням активності ферментів. Наведіть відповідні приклади. 79. До яких класів відносяться ферменти, що каталізують наступні реакції: а) АТФ + фруктоза ® фруктозо-6-фосфат + АДФ; б) щавелевооцтова кислота ® піровиноградна кислота + СО2; Напишіть рівняння реакцій, позначивши речовини їх повними формулами. 80. Вкажіть особливості будови ферментів-протеїнів та ферментів-протеїдів. Вкажіть на різницю між простетичними групами і коферментами. Наведіть по одному прикладу. Визначте, до якого класу та підкласу належать дані ферменти. 81. Напишіть рівняння реакції, в яких приймає участь ФАД, як кофермент. 82. Янтарна кислота окислюється флавопротеїдом до фумарової кислоти. Напишіть рівняння реакції та вкажіть клас, підклас названого ферменту. Поясніть механізм дії ферменту на прикладі цієї реакції. 83. На прикладах хімотрипсину і цитохрому охарактеризуйте будову каталітичних центрів ферментів, визначте класи і підкласи ферментів. 84. Фермент лактатдегідрогеназа окислює молочну кислоту до піровиноградної. Покажіть за допомогою рівняння даної реакції механізм дії коферменту НАД. 85. Дайте характеристику коферментам-перенощикам водню та електронів. 86. Будова каталітичного центру у ферментів-протеїдів та ферментів-протеїнів. Інші функціональні центри. 87. Напишіть рівняння реакції в яких приймає участь КоА, як кофермент. 88. Поясніть, які види специфічності мають ферменти. 89. На які підкласи поділяються ферменти, що входять до складу трансфераз? Перерахуйте найважливіші коферменти трансфераз і вкажіть в яких процесах вони приймають участь. 90. Який зміст чотирьох чисел, що складають шифр кожного ферменту? 91. Які білки називаються цитохромами? Яка їх класифікація та біологічна роль? 92. Які принципи покладені в основу номенклатури ферментів? 93. Що приймається за одиницю активності ферменту? Які ферменти називають первинними і вторинними дегідрогеназами? Яка їх біологічна функція? 94. Яка хімічна природа ферментів, які існують докази цього? 95. Що таке прості і складні ферменти? Їх будова. 96. Наведіть приклади основних видів коферментів ферментних систем. 97. Перелічіть властивості ферментів. 98. Поясніть будову активного центру ферментів-протеїнів та ферментів-протеїдів? 99. Що таке специфічність дії ферментів? Види специфічності та їх характеристика. 100. Дайте характеристику класу ферментів, що прискорюють окисно-відновні реакції. 101. Дайте характеристику класу ферментів, що прискорюють перенесення атомів і груп атомів. 102. Дайте характеристику класу ферментів, що прискорюють гідролітичні реакції. 103. Дайте характеристику класу ферментів, що каталізують процеси відщеплення яких-небудь груп негідролітичним шляхом з утворенням подвійного зв’язку. 104. Дайте характеристику класу ферментів, що прискорюють процеси ізомеризації органічних сполук. 105. Дайте характеристику класу ферментів, що каталізують реакції синтезу, які пов’язані з використанням енергії АТФ. 106. Які ферменти приймають участь у взаємних перетвореннях, окисленні, ізомеризації та синтезі цукрів. Наведіть відповідні схеми реакцій. 107. Перерахуйте які ферменти приймають участь у перенесенні вуглекислого газу? Який кофермент входить до складу цих ферментів, напишіть його структурну формулу. 108. Що таке алостеричні центри ферментів. Наведіть схему алостеричного гальмування. 109. Кінетика ферментативних реакцій. Конкурентне та неконкурентне гальмування. 110. Яку реакцію каталізує фермент КФ 4.1.1.32. наведіть схему реакції та вкажіть що це за фермент. 111. Який кофермент входить до складу трансальдолази. Яку реакцію каталізує даний фермент, наведіть схему реакції та назвіть кінцевий продукт. 112. Охарактеризуйте термін “абсолютна специфічність”, наведіть приклади ферментів, які володіють абсолютною специфічністю та напишіть схему двох будь-яких реакцій в яких приймає участь фермент з абсолютною специфічністю. 113. Назвіть мікроелементи які входять до складу кофакторів. Наведіть приклади ферментів в яких активаторами виступають мікроелементи. 114. Що таке “якірна ділянка”, яку роль вона виконує? 115. Яка ділянка ферментативного комплексу відповідає за зміну просторової будови? Поясніть на прикладах. 116. Який фермент приймає участь у фосфорилуванні гексоз. Напишіть структурну формулу коферменту даного ферменту. 117. Що таке ізоформи ферментів, чим вони між собою відрізняються і що в них спільного. Поясніть на приладах. 118. Яку реакцію каталізує фермент КФ 3.1.2.1? Наведіть приклад рівняння відповідної реакції. 119. Поясніть які функції виконують лізоцим та гіалуронідаза. 120. Що таке іммобілізовані ферменти? Наведіть приклади.

Контрольна робота № 3. Нуклеїнові кислоти. Вітаміни. 121. Напишіть структурну формулу фрагмента полінуклеотидного ланцюга – ГГАЦ. Вкажіть послідовність нуклеотидів у комплементарному йому фрагменті. 122. Опишіть рівні структури тРНК. 123. Напишіть структурні формули гуанозин-3-монофосфату, тимін-5-монофосфату, уридин-3-монофосфату. Вкажіть, які з цих нуклеотидів входять до складу ДНК і які до складу РНК. 124. Дайте порівняльну характеристику усім видам РНК. Відповідь оформіть у вигляді таблиці, вказавши молекулярну масу, мінорні основи, вуглеводи, структуру, локалізацію та функції. 125. Принцип комплементарності та його реалізація в структурі ДНК. Паліндроми та поліцистронні ділянки, їх функціональне значення. 126. Опишіть характерні риси вторинної структури ДНК. Поясніть природу сил, що утримують молекулу ДНК в такому стані. 127. Характерні особливості мРНК бактерій та вищих організмів. 128. Нуклеотидний склад ДНК. Поліпуринові та поліпіримідинові фрагменти. Ступінь зблокованості нуклеотидів у ДНК. 129. Які основи, що входять до складу нуклеїнових кислот називають мінорними, які їх функції. Наведіть відповідні приклади. Запишіть структурну формулу псевдоуридину. 130. Первинна структура ДНК. Нуклеотиди, що входять до складу ДНК. Напишіть їх структурні формули. 131. Вкажіть нуклеотидну послідовність у фрагменті полінуклеотидного ланцюга, що комплементарний – ЦГТГ. Напишіть структурну формулу комплементарного фрагменту. 132. Охарактеризуйте особливості будови первинної, вторинної та третинної структури високополімерних рРНК. 133. Паліндроми ДНК. Третинна структура. Гіперхромний ефект. 134. Напишіть структурні формули таких азотовмісних основ: 1-метилцитозин, N6-диметиладенін, 7-метилгуанін, 5-оксиметилцитозин. Запишіть відповідні їм нуклеозиди. 135. Нуклезиди та нуклеотиди, як структурні елементи нуклеїнових кислот. 136. Структура і функції інформаційних РНК. 137. Напишіть структурну формулу фрагменту полінуклеотидного ланцюга – ГЦАГ. Вкажіть послідовність нуклеотидів в комплементарному йому фрагменті. 138. Вкажіть послідовність нуклеотидів у фрагменті полінуклеотидного ланцюга, що комплементарний ЦГУГ. Напишіть його структурну формулу. 139. Поясніть закономірності чергування мононуклеотидів у полінуклеотидннх ланцюгах ДНК про- та еукаріот. 140. Чим відрізняються нуклеозиди від нуклеотидів? Наведіть приклади структурних формул. 141. В чому суть правил Чаргаффа? 142. Охарактеризуйте взаємодії, що забезпечують утримання взаємозакручених дезоксирибонуклеотидних ланцюгів у складі спіральної молекули ДНК? 143. Здійсніть нижче перераховані перетворення з використанням структурних формул всіх компонентів: а) –D-рибофураноза + урацил = ? б) –D-дезоксирибофураноза + аденін = ? 144. Довжина молекули бактеріофага Т3 дорівнює 14 мкм. Розрахуйте її молекулярну масу. 145. Розрахуйте кількість нуклеотидних пар у відрізку подвійної спіралі ДНК довжиною 1 мкм, що знаходиться в “В-формі”. 146. Здійсніть нижче перераховані перетворення з використанням структурних формул всіх компонентів: а) –D-рибофураноза + гуанін = ? б) –D-дезоксирибофураноза + тимін = ? 147. В загальному фрагменті ДНК визначте і обведіть прямокутником положення паліндрома: 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 А Ц Т Т Г А А Т Т Ц Т Т Т Г А А Ц Т Т А А Г А А 148. Первинна структура яких видів РНК у даний час встановлена? 149. Напишіть структурні формули мінорних основ: 1-метиладеніну, 3-метилгуаніну, 3-метилурацилу та відповідні їм формули нуклеотидів. 150. Вкажіть послідовність і відмінність в хімічному складі РНК і ДНК. Охарактеризуйте кількісний вміст ДНК та РНК в організмі, їх локалізацію в клітині. Відповідь поясніть. 151. Опишіть характерні риси вторинної структури ДНК. Поясніть природу сил, що утримують молекулу ДНК в такому стані. 152. Опишіть особливості будови та функцій тРНК. 153. Вкажіть особливості нуклеотидного складу ДНК. Запишіть правила Чаргаффа і поясніть їх суть. 154. Напишіть хімічні формули уридилової та псевдоуридилової кислоти. Вкажіть, в складі яких нуклеїнових кислот вони зустрічаються. Поясніть роль уридилової кислоти як структурного мономера. 155. рРНК, її вміст та локалізація в клітині, види рРНК, їх структура. 156. Хімічна будова ДНК. Структурні елементи ДНК, кількісний вміст та локалізація в клітині. 157. Напишіть структурні формули таких нуклеозидів: гуанозину, дезоксицитидину, псевдоуридину, 5-метилцитозину. 158. Що таке сателітна ДНК? Яка її роль в живих організмах? 159. Охарактеризуйте основні способи (спіралізації) упаковки ДНК в організмах. 160. Напишіть структурну будову всіх аденілових кислот. Яку роль вони виконують в організмі? 161. Охарактеризуйте такі форми ДНК: А, В, С, SBS і Z. Їх функції в організмі. Відповідь оформіть у вигляді таблиці, вказавши основні параметри. Які умови впливають на зміну конформації ДНК? 162. Напишіть структурну формулу вітаміну А, його фізіологічна дія. Участь вітаміну А в зоровому акті. 163. Вітамін Д та його роль в мінеральному та білковому обмінах. 164. Участь вітаміну Е в окисно-відновних реакціях, його будова та функції. 165. Вітамін К та його відношення до системи зсідання крові. Синтетичні аналоги. 166. Вітамін F, його будова та функції. 167. Вітамін В1, хімічна природа та механізм дії. 168. Вітамін В2, його будова та фізіологічна дія 169. Вітамін В3, його будова та функції. 170. Вітамін В4, його будова та функції. 171. Нікотинова кислота та амід нікотинової кислоти, будова, функції. 172. Вітамін В6, значення в обміні білків. 173. Вітамін В15, його будова та функції. 174. Вітамін В12, його роль в обмінних процесах. 175. Вітамін Вт, його роль в обмінних процесах. 176. Вітамін Вс, його будова та функції. 177. Вітамін С, будова окисленої та відновленої форми. Джерела цього вітаміну. 178. Рутин, його взаємозв’язок з вітаміном С. 179. Вітамін Н, його будова та функції. 180. Вітамін U, його будова та функції.

Контрольна робота № 4. Вуглеводи, їх обмін. Гормони. 181. Які види амілаз існують у природі? Перерахуйте їх основні риси (субстрат, тип розщеплюючого зв’язку, продукт реакції). 182. Які характерні риси розпаду ди- та полісахаридів? 183. Як називається фермент, що здійснює фосфороліз глікогену? Які його основні характеристики? 184. Яке біологічне значення процесу фосфорилування вільних моносахаридів? Привести приклади. 185. Які реакції вуглеводного обміну призводять до утворення глюкозо-6-фосфату? 186. На яких етапах дихотомічного розпаду глюкозо-6-фосфату утворюється АТФ? 187. Які реакції дихотомічного шляху розпаду спряжені з фосфорилуванням, в результаті яких витрачається енергія АТФ? 188. Напишіть рівняння реакцій гідролізу і фосфоролізу: а) мальтози; б) сахарози. Назвати ферменти, які каталізують дані реакції. 189. У чому заключається різниця між гліколізом та глікогенолізом? 190. Якими реакціями відрізняються гліколіз та спиртове бродіння? Запишіть ці реакції. 191. Які стадії циклу Кребса спряжені з ресинтезом АТФ? 192. Який механізм акцептування вуглекислого газу під час первинного синтезу вуглеводів? 193. Напишіть структурні формули: ліпоєвої кислоти, лимонної кислоти, рибулозо-1,5-дифосфату, 3-фосфогліцеринової кислоти. 194. На яких етапах в циклі Кребса здійснюється реакція декарбоксилювання? Відповідь проілюструйте відповідними рівняннями реакцій. 195. Запишіть у вигляді рівнянь хімічних реакцій перетворення 3-фосфогліцеринової кислоти у фруктозо-6-фосфат. 196. Наведіть схему спиртового бродіння, взявши за вихідну речовину глюкозу. Напишіть рівняння реакцій та вкажіть ферменти, які каталізують дані реакції. 197. Поясніть механізм синтезу полісахаридів, вказавши ферменти, що прискорюють дані реакції. 198. Напишіть послідовність реакцій перетворення янтарної кислоти в щавелевооцтову. Вкажіть місце цих перетворень в обміні речовин. 199. Синтез розгалужених молекул полісахаридів. Запишіть рівняння реакцій. 200. Приведіть рівняння реакції, в результаті яких відбувається дегідрування в циклі Кребса. 201. Особлива роль нуклеозидфосфатів у глікозилтрансферазних реакціях, забезпечення з їх участю специфічного синтезу оліго- та полісахаридів. 202. Шляхи розпаду піровиноградної кислоти до ацетил-КоА. 203. Під час фотосинтетичного біосинтезу моносахаридів відбувається перетворення 3-фосфогліцеринової кислоти в 3-фосфогліцериновий альдегід. Напишіть повні рівняння реакцій та вкажіть ферменти, що прискорюють ці реакції. 204. Стероїдні гормони. Будова, властивості та функціональна активність кортикостерону. 205. Біосинтез стероїдних гормонів та його регуляція в організмі. 206. Пептидні гормони. Окситоцин та вазопресин. Механізм їх дії та будова. 207. Глюкагон та інсулін. Будова та механізм дії. 208. Тиреотропін, АКТГ. Будова та механізм дії. 209. Адреналін, будова та механізм дії. 210. Тестостерон, естрадіол. Будова та функції. 211. Тироксин, хімічна будова та механізм дії. 212. Пептидні гормони. Тиреотропін та соматотропний гормон. Будова та функціональна активність. 213. Механізм дії стероїдних гормонів. 214. Механізм дії пептидних гормонів. 215. Напишіть рівняння реакцій розщеплення сахарози, лактози, мальтози. 216. Обчисліть енергетичний ефект перетворення ацетил-КоА в циклі Кребса на вуглекислий газ та воду. 217. Охарактеризуйте процеси синтезу дисахаридів. 218. Яку роль виконує адреналін в процесі фосфоролізу глікогену? Поясніть на прикладі. 219. Синтез розгалужених полісахаридів з участю ферментів. 220. Визначте кожну пару із наступних пар як енантіомери, аномери, епімери, діастереомери або альдо-кетоізомери: а) D-еритроза і D-тріоза; б) D-ксилоза і D-арабіноза; в) a-D-глюкоза і a- L-глюкоза; г) D-маноза і D-фруктоза. 221. Визначте максимальне число різних полісахаридів, які можуть існувати, якщо вони складаються тільки із D-глюкози. Класифікуйте кожний як відновлюючий чи невідновлюючий цукор. 222. Скільки різних типів глікозильних залишків існує в глікогені? Не забудьте, що залишки, окрім всього іншого, різняться і видом утвореного ними зв’язку. 223. Що таке олігосахарид, піраноза, фураноза, дезоксицукри, глікозидний зв’язок, амілази, глікопротеїн, мукопротеїн? 224. Багато пептидних гормонів утворюється з більших за величиною пептидів у ході протеолізу, що проходить у два і більше етапів. В чому можуть заключатися переваги такого шляху утворення гормонів для організму? 225. Радіоактивну глюкозу, що була помічена вуглецем 14С в положеннях 3 і 4, інкубували в анаеробних умовах з безклітинним гомогенатом печінки. В яких положеннях буде містити 14С, утворений лактат? 226. Поняття про гомо- та гетерополісахариди. Привести конкретні приклади. 227. Гіалуронова кислота, гепарин та хондроітинсульфати, їх будова та значення для вищих організмів. 228. Особливості перетравлювання клітковини. 229. Всмоктування вуглеводів. Шляхи поповнювання вмісту глюкози у крові. Цикл Корі. 230. Взаємоперетворення моносахаридів в організмі. 231. Олігосахариди. Характеристики окремих представників. 232. Молочнокисле бродіння, його значення та хімізм. 233. Поясніть перетворення піровиноградної кислоти в ацетил-КоА. Будова поліферментного комплексу. 234. Загальне поняття про пентозний (апотомічний) цикл перетворення вуглеводів. Його значення. 235. Співвідношення між аеробним і анаеробним процесами перетворення вуглеводів у організмі. 236. Яка роль вуглеводів у організмі? Добова потреба організму людини у вуглеводах. 237. Розрахуйте енергетичний баланс анаеробного перетворення вуглеводів. 238. Охарактеризуйте основні принципи номенклатури і класифікації гормонів. 239. Поясніть як впливає інсулін на вуглеводний обмін. 240. Які гормони належать до мінералокортикоїдів і в чому полягає їх вплив на обмін речовин?

Контрольна робота № 5. Ліпіди, їх обмін. Біологічне окислення. 241. Класифікація ліпідів. Чим відрізняються прості ліпіди від складних? 242. Воски, їх структура, та характеристика окремих представників. 243. Яка структура і роль фосфоліпідів в будові мембран та клітинній проникності? 244. Яка структура та біологічна роль гліколіпідів? 245. Напишіть рівняння реакції гідролізу пальмітоергостериду. Вкажіть можливість присутності цього стерину в живих організмах. 246. Обмін холіну. 247. Цитохромна система та її роль у біологічному окисленні. 248. Лінолева кислота руйнується шляхом b-окислення. Напишіть рівняння її ступінчатого розпаду. Назвіть метаболіти та ферменти, що здійснюють даний процес. 249. Вкажіть відмінність окислювального фосфорилювання та фосфорилювання на рівні субстрату. Приведіть приклади, записуючи рівняння хімічних реакцій. 250. Шляхом реакції трансацилювання Здійсніть синтез a,a-диолео-b-пальмітину. 251. Розрахуйте кількість синтезованих молекул АТФ під час деструктивного розпаду пальмітил-S-КоА. 252. Напишіть рівняння хімічних реакцій синтезу трипальмітину, вказавши назви ферментів, що беруть участь в цих реакціях. 253. Напишіть формулу цитидинфосфохоліну і охарактеризуйте його роль в біосинтезі фосфатидів. 254. Відкриття цитохромів та цитохромоксидази. Їх будова, властивості та функції. 255. Дайте загальну характеристику тригліцеридів. 256. Вищі жирні кислоти руйнуються шляхом b-окислення. Здійсніть ступінчатий гідроліз пальмітоолеїнової кислоти з участю ферментів. 257. В чому проявляється специфічність дії фосфоліпаз? 258. Напишіть повні рівняння реакцій окислення ізолимонної кислоти до a-кетоглутарової. Підрахуйте число синтезованих молекул АТФ. 259. Напишіть рівняння реакцій ступінчатого гідролізу пальмітодиолеїну, триолеїну. Вкажіть ферменти, що прискорюють ці реакції. 260. Напишіть рівняння реакцій розщеплення гліцерину до піровиноградної кислоти. Вкажіть ферменти, що приймають участь в даній деструкції. 261. В чому проявляється специфічність дії фосфоліпаз? 262. Проведіть розрахунок енергетичної витрати енергії в процесі біосинтезу трьох молекул пальмітинової кислоти, враховуючи участь в цьому процесі дегідрогеназ. 263. Розрахуйте кількість синтезованих молекул АТФ під час деструктивного розпаду пальмітинової кислоти. 264. Напишіть рівняння реакцій ферментативного розпаду фосфатиду до складових частин, вказавши назви ферментів, що беруть участь в деструкції фосфатидів. 265. Порівняйте енергетичний баланс деструкції вуглеводів під час гідролізу і бродіння. Зробіть відповідні розрахунки. 266. Моногліцеридним шляхом здійсніть синтез a,a,-дипальміто-b-стеарину. 267. Підрахуйте енергетичний ефект розщеплення триолеїну. 268. Напишіть рівняння реакції синтезу стеаринової кислоти, вкажіть ферменти, що беруть участь у цих реакціях. 269. Дайте характеристику ферменту ліпазі. Наведіть рівняння хімічних реакцій, що прискорюються даним ферментом. 270. Запишіть ланцюг дихальних ферментів. Поясніть, як здійснюється з їх участю передача протонів і електронів. 271. Як побудована синтетаза вищих жирних кислот. Які ферменти входять до складу мультиензимного комплексу синтетази та які їх функції. 272. Напишіть рівняння реакцій синтезу малоніл-КоА. Вкажіть ферменти, що беруть участь в даному синтезі. 273. Напишіть рівняння реакції синтезу тристеарину з фосфатидної кислоти. 274. Роль ліпідів в організмі. Конструктивні та запасні жири. 275. Яким змінам піддаються ліпіди в шлунку? Що таке емульгування жирів? 276. Назвіть точки синтезу АТФ в дихальному ланцюзі. Окислювальне фосфорилювання. 277. Електрохімічний градієнт протонів водню та його роль у синтезі АТФ. 278. Роль АТФ у процесах акумулювання, трансформації та вивільнення енергії. 279. Напишіть рівняння реакції окислення гліцерину. 280. Зазначте можливі шляхи розщеплення стероїдів. 281. Що являють собою жовчні кислоти? Їх будова та значення в організмі. 282. Яке енергетичне значення має окислення жирних кислот? 283. Що таке вільне окислення? Яке його значення? 284. Зазначте шляхи використання жирів у клітинах тканин організму. 285. Що таке фосфатидний і моногліцеридний шляхи синтезу тригліцеридів? 286. Який взаємозв’язок існує між синтезом тригліцеридів і фосфоліпідів? 287. Запишіть схему синтезу фосфатидилхоліну. 288. Який вихід АТФ при повному окисленні наступних субстратів: а) піруват; б) НАДН; в) глюкоза? 289. Який вихід АТФ при повному окисленні наступних субстратів: а) фосфоенолпірувату; б) фруктозо-1,6-дифосфату; в) фосфодіоксіацетону? 290. Чому для перетворення стеаринової кислоти на 9 молекул ацетил-S-КоА необхідно 9, а не 8 молекул коферменту А? 291. Скільки молекул АТФ може бути утворено під час повного окислення 1 моль оцтової кислоти? Під час повного окислення 1 моль глюкози? 292. Характеристика стеридів як представників простих ліпідів. 293. Регенерація кофермента А та його використання в реакціях b-окислення жирних кислот. 294. Історія розвитку вчення про механізм біологічного окислення. 295. Будова АТФ-синтетази (протонна АТФ-аза) та її роль в окислювальному фосфорилуванні. 296. Наведіть сумарні рівняння реакцій бродіння, апотомічного та дихотомічного шляхів розпаду вуглеводів та підрахуйте загальний енергетичний ефект. 297. Дайте характеристику ділянці дихального ланцюга, що здійснює перенесення водню. 298. Загальні уявлення про механізм біологічного окислення речовин живого організму. 299. Регуляція жирового обміну, гормони ліпідного обміну, їх участь в регуляції. 300. Дайте загальну схему біосинтезу фосфатидів. Поясніть його механізм.

Контрольна робота № 6. Обмін білків та нуклеїнових кислот. 301. Яка класифікація ферментів, що приймають участь у деструкції білків? 302. Які функції аміноацил-тРНК-синтетаз? 303. Здійсніть нижче перераховані перетворення з використанням структурних формул всіх перерахованих компонентів: а) аргінін + Н2О ® орнітин + сечовина; б) глутамінова кислота ® a-кетоглутарова кислота в) аланін + ? ® піровиноградна кислота +? 304. Які аміни утворюються в результаті декарбоксилування аланіну, лізину, тирозину та гістидину? Напишіть відповідні рівняння реакцій утворення амінів та вкажіть ферменти, що прискорюють ці процеси. 305. Ділянка правого ланцюга ДНК має таку послідовність нуклеотидів: ...ГТАААЦАЦТАГТТААААТАЦГ.... Яка можлива послідовність амінокислот білка, що синтезується на даній ділянці ланцюга ДНК. Поясніть, використовуючи таблицю генетичного коду. 306. Шляхи зв’язування аміаку в організмі. 307. Код білкового синтезу, його характерні особливості. 308. Напишіть послідовність нуклеотидів в обох ланцюгах фрагменту молекули ДНК, якщо відомо, що первинна структура фрагменту кодуючого білка відповідає такій послідовності амінокислот: -ала-тре-ліз-аспн-сер-глутн-глу-асп-.... 309. Деструкція білків в організмі. В чому заключається суть дії селективних ферментів. 310. В чом заключається суть процесу елонгації білкового синтезу? 311. Напишіть рівняння реакцій, що протікають відповідно схемам:

аспарагінова кислота ® (гідролітичне дезамінування)®...?...® (внутрішньомолек. дегідратація)®...?...® (пряме амінування)®...?...® (внутрішньомол. дезамінув.)®..?.. 

312. Перерахуйте основні етапи біосинтезу білка по матричній схемі. Опишіть перший етап, запишіть рівняння реакцій. 313. Напишіть рівняння реакцій декарбоксилування фенілаланіну, орнітину, аспарагінової кислоти, аргініну. Вкажіть, які продукти утворюються, їх назви та значення для організму. 314. Частина молекули білка має таку структуру: -тир-фен-ала-ала-глу-тир-аспн-ліз-... З якими антикодонами тРНК беруть участь в біосинтезі цього фрагменту білка? 315. Які метаболіти утворяться в результаті окислювального дезамінування глутамінової, аспарагінової кислот, аланіну. Напишіть рівняння реакцій, Вкажіть ферменти, що каталізують ці реакції. 316. Фрагмент лівого ланцюга ДНК має таку послідовність нуклеотидів: ... ТГТТТАТЦААЦГТААГЦААЦГ.... Яка можлива первинна структура фрагменту білка синтезованого з участю мРНК, що транскриптується даним фрагментом ДНК? 317. Ділянка правого ланцюга ДНК має таку послідовність нуклеотидів: ...ГТААЦАЦТАГТТААААТАЦГТ... Яка можлива послідовність первинної структури фрагменту білка, синтезованого з участю мРНК, що синтезується на даній ділянці ланцюга ДНК. Поясніть, використовуючи таблицю генетичного коду. 318. Ділянка правого ланцюга ДНК має таку послідовність нуклеотидів: ...АААТЦЦАГГАЦТГГАЦЦТААГ... Яка можлива послідовність первинної структури фрагменту білка, що синтезується на даній ділянці, якщо в процесі синтезу зміниться 8 нуклеотид (він випадає з ланцюга). Поясніть, використовуючи таблицю генетичного коду. 319. Напишіть послідовність нуклеотидів в обох ланцюгах фрагменту молекули ДНК, якщо відомо, що первинна структура фрагменту кодуючого білка відповідає такій послідовності амінокислот: -три-фен-глу-ала-ліз-глі-сер-тре-вал-... 320. Білкові фактори, які необхідні для біосинтезу ДНК. 321. Розпад пуринових основ до кінцевих продуктів. 322. Роль ДНК-затравки в процесі синтезу ДНК. Реплікативна вилка та її робота. 323. Напишіть рівняння реакцій, що відповідають схемам:

а) ЦМФ® ЦДФ® ЦТФ 
б) УМФ® дУМФ® дТМФ®дТДФ.

324. Механізм біосинтезу ДНК з участю ДНК-полімерази 1 і ДНК-полімерази 2. Їх будова та функції. 325. Дайте характеристику важливим групам нуклеаз, які приймають участь в деструкції ДНК. 326. Механізм відтворення первинної структури під час синтезу нуклеїнових кислот. Поняття про гомологічну реплікацію. 327. Утворення пуринового і піримідинового циклів. Характеристика речовин, які приймають участь в синтезі пурину і піримідину. 328. Напишіть рівняння реакцій, вкажіть ферменти, що прискорюють перетворення інозин-5-фостату в аденозин-5-фосфат та гуанозин-5-фосфат. 329. Поясніть комплементарний механізм реплікації ДНК та його роль в забезпеченні специфічності відтворення структури. Наведіть відповідні схеми. 330. Етапи біосинтезу ДНК. Механізм їх проходження. 331. Які основні етапи біосинтезу РНК? 332. Дайте можливі схеми гідролізу нуклеїнової кислоти по такому фрагменту –дЦ-дТ-дГ-. Назвати ферменти, що прискорюють даний процес. До яких нуклеаз вони належать, якщо це центральний фрагмент, на які хімічні зв’язки діють і які кінцеві продукти утворюють. 333. Вкажіть різницю в деструкції пуринових і піримідинових основ, назвіть кінцеві продукти і ферменти, що прискорюють ці процеси. 334. Який механізм біосинтезу РНК з участю РНК-полімерази? 335. Дайте характеристику ДНК-полімеразі 3. Наведіть схему біосинтезу ДНК на матриці –дА-дГ-дЦ-дА-дг-дТ-дТ-дТ- з участю полімерази 3. 336. Назвіть ферменти, що беруть участь в процесі реплікації ДНК та вкажіть їх роль. 337. Який механізм ДНК-лігазної реакції? 338. У чому заключається суть процесів сплайсингу та процесінгу під час формування ДНК? 339. Який процес називається зворотною транскрипцією? Як називається фермент, що прискорює зворотну транскрипцію? 340. У чому полягає значення білків їжі для живого організму? Повноцінні та неповноцінні білки. 341. Яка біологічна роль соляної кислоти у процесі травлення? Кінцеві продукти гідролізу білків у тонкій кишці. 342. Запишіть схеми рівнянь реакцій утворення аміноациладенілатів за карбоксильною групою валіну, серину, метіоніну. 343. Генна інженерія та біосинтез білка. 344. Наведіть приклади систем, які приймають участь в перенесенні білків крізь біологічні мембрани. 345. Яку роль виконує ФАФС у живому організмі, приведіть схему реакції. 346. Яку роль виконує УДФГК в живому організмі, приведіть схему реакції. 347. Таутомерне перегрупування при перетворенні амінокислот. Наведіть схему реакції та вкажіть відповідні ферменти. 348. Яку реакцію каталізує фермент фенілаланін-гідроксилаза? Наведіть схему реакції. 349. Перерахуйте основні кінцеві сполуки обміну амінокислот. Поясніть значення термінів “амоніотелічні” та “уреотелічні” організми. Чим вони відрізняються? 350. Будова та функції гену-оператору. 351. Перерахуйте основні фактори, які впливають на активність оперону? 352. Яке співвідношення існує між матричним і нематричним механізмами синтезу білка в організмі? 353. Охарактеризуйте індуцибельну та репресибельну системи регуляції синтезу білка. 354. Охарактеризуйте роль хімозину при перетворенні білків. 355. Що є рушійною силою синтезу АТФ в процесі тканинного дихання? 356. Яку функцію виконують катепсини? Приведіть схему реакції в якій приймають участь катепсини. 357. Визначте число молекул АТФ, що утворюються в процесі окислення:

а) валіну до вуглекислого газу, аміаку та води;
б) треоніну до вуглекислого газу, аміаку та води.
Відповідь обґрунтуйте. 

358. Людина масою 70 кг щоденно одержує з їжею 3000 ккал і виділяє 27,0 г сечовини. Яка доля щоденної потреби в енергії (в процентах) компенсується білками? Враховуючи, що 1 грам білка дає 4,0 ккал яке супроводжується виділенням 0,16 г азоту у вигляді сечовини. 359. Які з перерахованих нижче амінокислотних замін (виникли в результаті точкових мутацій) в мутантних білках співпадають з генетичним кодом? Якщо які-небудь не співпадають, то поясніть чому: а) фен®лей; б) ілей®лей; в) ала®тре; г) про®сер; д) ліз®ала; е) гіс®глу; ж) фен®ліз. 360. Одна з ланцюгів ДНК має послідовність: АТЦГТЦГАЦГАТГАТЦАТЦГГЦТАЦТЦГАТ, яка зчитується в напрямку 5’® 3’. Напишіть а) послідовність основ в комплементарному ланцюзі ДНК; б) послідовність основ у мРНК, транскрибованої з першого ланцюга ДНК; в) амінокислотну послідовність первинного поліпептидного ланцюга.