Хемоглобин
от Уикипедия, свободната енциклопедия
Хемоглобинът е белтък с четвъртична структура и молекулна маса около 66000-68000 Dа. Представлява съединение на хема с белтъка глобин. Глобинът е тетрамер, т.е. всяка молекула съдържа 2 алфа и 2 бета-полипептидни вериги, различаваши се по първичната си структура (алфа полипептидната верига съдържа 141 аминокиселинни остатъка, а бета полипептидната верига - 146 аминокиселинни остатъка). Вторичните им структури са представени от спирални сегменти с различна дължина. По третична структура двата типа вериги са сходни, като всяка от субединиците формира хидрофобен джоб, в който джоб се помества по една молекула хем. Трябва да се отбележи, че свързването с хема става чрез много вандервалсови връзки, няколко йонни връзки и координативни връзки на двувалентното желязо. Една от координативните връзки остава свободна и се насища с кислород или с други съединения, като въглероден окис(СО), въглероден диоксид (СО2), цианиди и т.н. Четвъртичната структура на хемоглобина е сходна на тази на тетраедъра.
Основната функция която изпълнява хемоглобина в организма е транспорта на кислород, като всяка молекула хемоглобин свързва 4 молекули кислород. При присъединяването на кислорода най-трудно се присъединява първата молекула, като следващите се присъединяват по-лесно.
Известни са физиологично нормални и анормални типове хемоглобин, различаващи се по белтъчната си част - полипептидните вериги на глобинът:
- Физиологично нормални типове хемоглобин - те се образуват през отделни етапи на идивидуалното развитие на организма. Такива хемоглобините от тип Р, тип F и тип А.
- Анормални типове хемоглобин - до сега са известни около 100 анормални типа хемоглобин. Такива са хемоглобин тип Н, хемоглобина на Бартс, сърповидноклетъчния хемоглобин и др.



